1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Молекулярная биология
  4. T. 57, № 4, 2023

Молекулярная биология, 2023, T. 57, № 4, стр. 726-735

Пространственная реконструкция TRPC-механорецепторов гребневика Mnemiopsis leidyi A. Agassiz, 1865

А. В. Кузнецов a, b, Д. Н. Втюрина c, *

a Федеральный исследовательский центр Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского Российской академии наук
299011 Севастополь, Россия

b Севастопольский государственный университет
299053 Севастополь, Россия

c Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова Российской академии наук
119991 Москва, Россия

* E-mail: vtyurinad@gmail.com

Поступила в редакцию 03.09.2022
После доработки 06.11.2022
Принята к публикации 22.11.2022

Аннотация

Гребневик (Ctenophora) Mnemiopsis leidyi A. Agassiz, 1865 отвечает на слабое механическое раздражение интенсивной люминесценцией, однако механизм этого явления не известен. Нами проведен поиск возможных тактильных рецепторов, которые инициируют сигнальную трансдукцию, заканчивающуюся люминесценцией фотобелков. В геноме M. leidyi найдены три гена ортолога TRPC-белков мыши (5z96) и дрозофилы (5vkq) – ML234550a-PA (860 аа), ML03701a-PA (828 аа) и ML038011a-PA (1395 аа). Последний белок содержит длинную анкириновую спираль, состоящую из 16 ANK-доменов. Изучение аннотированных доменов и сети взаимодействий между белками интерактома позволяет предположить, что белки ML234550a-PA и ML03701a-PA осуществляют цитоплазматическую, а ML038011a-PA – внутриядерную трансдукцию механических сигналов. Пространственная реконструкция выявила различия в структуре этих белков, что может быть связано с их разными функциями в клетке. Обсуждается, какой из этих белков участвует в инициации люминесценции после механического раздражения.

Ключевые слова: Ctenophora, геном, механорецепторы, TRPC-каналы, интерактом

Список литературы

  1. Himmel N.J., Cox D.N. (2020) Transient receptor potential channels: current perspectives on evolution, structure, function and nomenclature. Proc. Biol. Sci. 287(1933), 20201309. https://doi.org/10.1098/rspb.2020.1309

  2. Cao E. (2020) Structural mechanisms of transient receptor potential ion channels. J. Gen. Physiol. 152(3), e201811998. https://doi.org/10.1085/jgp.201811998

  3. Samanta A., Hughes T.E., Moiseenkova-Bell V.Y. (2018) Transient receptor potential (TRP) channels. Subcell. Biochem. 87, 141‒165. https://doi.org/10.1007/978-981-10-7757-9_6

  4. Nilius B., Owsianik G. (2011) The transient receptor potential family of ion channels. Genome Biol. 12(3), 218. https://doi.org/10.1186/gb-2011-12-3-218

  5. Lehnert B.P., Santiago C., Huey E.L., Emanuel A.J., Renauld S., Africawala N., Alkislar I., Zheng Y., Bai L., Koutsioumpa C., Hong J.T., Magee A.R., Harvey C.D., Ginty D.D. (2021) Mechanoreceptor synapses in the brainstem shape the central representation of touch. Cell. 184(22), 5608‒5621. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.09.023

  6. Robinson C.V., Rohacs T., Hansen S.B. (2019) Tools for understanding nanoscale lipid regulation of ion channels. Trends Biochem. Sci. 44(9), 795‒806. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2019.04.00

  7. Liang X., Sun L., Liu Z. (2017) Mechanosensory transduction in Drosophila melanogaster. Singapore: Springer, pp. 82. https://doi.org/10.1007/978-981-10-6526-2

  8. Ryan J.F., Pang K., Schnitzler C.E., Nguyen A.D., Moreland R.T., Simmons D.K., Koch B.J., Francis W.R., Havlak P., NISC Comparative Sequencing Program; Smith S.A., Putnam N.H., Haddock S.H., Dunn C.W., Wolfsberg T.G., Mullikin J.C., Martindale M.Q., Baxevanis A.D. (2013) The genome of the ctenophore Mnemiopsis leidyi and its implications for cell type evolution. Science. 342(6164), 1242592. https://doi.org/10.1126/science.1242592

  9. Moroz L.L. (2015) Convergent evolution of neural systems in ctenophores. J. Exp. Biol. 218(4), 598‒611. https://doi.org/10.1242/jeb.110692

  10. Moroz L.L., Kohn A.B. (2016) Independent origins of neurons and synapses: insights from ctenophores. Philos. Trans. R. Soc. B. 371(1685), 20150041. https://doi.org/10.1098/rstb.2015.0041.

  11. Moroz L.L. (2021) Multiple origins of neurons from secretory cells. Front. Cell Dev. Biol. 9, 669087. https://doi.org/10.3389/fcell.2021.669087

  12. Aronova M.Z. (2009) Structural models of “simple” sense organs by the example of the first Metazoa. J. Evol. Biochem. Phys. 45(2), 179‒196. https://doi.org/10.1134/S0022093009020017

  13. Jékely G., Godfrey-Smith P., Keijzer F. (2021) Reafference and the origin of the self in early nervous system evolution. Philos. Trans. R. Soc. B. 376(1821), 20190764. https://doi.org/10.1098/rstb.2019.0764

  14. Bagriantsev S.N., Gracheva E.O., Gallagher P.G. (2014) Piezo proteins: regulators of mechanosensation and other cellular processes. J. Biol. Chem. 289(46), 31673‒31681. https://doi.org/10.1074/jbc.R114.612697

  15. Madeira F., Park Y.M., Lee J., Buso N., Gur T., Madhusoodanan N., Basutkar P., Tivey A.R.N., Potter S.C., Finn R.D., Lopez R. (2019) The EMBL-EBI search and sequence analysis tools APIs in 2019. Nucl. Acids Res. 2(47), W636‒W641. https://doi.org/10.1093/nar/gkz268

  16. Chevenet F., Brun C., Bañuls A.L., Jacq B., Christen R. (2006) TreeDyn: towards dynamic graphics and annotations for analyses of trees. BMC Bioinformatics. 10(7), 439. https://doi.org/10.1186/1471-2105-7-439

  17. Kyte J., Doolittle R.F. (1982) A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157(1), 105‒132. https://doi.org/10.1016/0022-2836(82)90515-0

  18. Mistry J., Chuguransky S., Williams L., Qureshi M., Salazar G.A., Sonnhammer E.L., Tosatto S.C.E., Paladin L., Raj S., Richardson L.J., Finn R.D., Bateman A. (2021) Pfam: The protein families database in 2021. Nucl. Acids Res. 49(D1), D412‒D419. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa913

  19. Szklarczyk D., Gable A.L., Nastou K.C., Lyon D., Kirsch R., Pyysalo S., Doncheva N.T., Legeay M., Fang T., Bork P., Jensen L.J., von Mering C. (2021) The STRING database in 2021: customizable protein–protein networks, and functional characterization of user-uploaded gene/measurement sets. Nucl. Acids Res. 49(D1), D605‒D612. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa1074

  20. Kelley L.A., Mezulis S., Yates C.M., Wass M.N., Sternberg M.J. (2015) The Phyre2 web portal for protein modeling, prediction and analysis. Nat. Protoc. 10(6), 845‒858. https://doi.org/10.1038/nprot.2015.053

  21. Sayle R.A., Milner-White E.J. (1995) RASMOL: biomolecular graphics for all. Trends Biochem. Sci. 20(9), 374‒376. https://doi.org/10.1016/S0968-0004(00)89080-5

  22. Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. (2004) UCSF Chimera – a visualization system for exploratory research and analysis. J. Comput. Chem. 25(13), 1605‒1612. https://doi.org/10.1002/jcc.20084

  23. Jin P., Bulkley D., Guo Y., Zhang W., Guo Z., Huynh W., Wu S., Meltzer S., Cheng T., Jan L.Y., Jan Y.N., Cheng Y. (2017) Electron cryo-microscopy structure of the mechanotransduction channel NOMPC. Nature. 547(7661), 118‒122. https://doi.org/10.1038/nature22981

  24. Duan J., Li J., Zeng B., Chen G.L., Peng X., Zhang Y., Wang J., Clapham D.E., Li Z., Zhang J. (2018) Structure of the mouse TRPC4 ion channel. Nat. Commun. 9(1), 1‒10. https://doi.org/10.1038/s41467-018-05247-9

  25. Ray A., Lindahl E., Wallner B. (2012) Improved model quality assessment using ProQ2. BMC Bioinform. 13(1), 1‒12. https://doi.org/10.1186/1471-2105-13-224

  26. Russell S., Norvigb P. (2010) Intelligence Artificielle: Avec Plus de 500 Exercices. Pearson Education, France.

  27. Ward J.J., McGuffin L.J., Bryson K., Buxton B.F., Jones D.T. (2004) The DISOPRED server for the prediction of protein disorder. Bioinformatics. 20(13), 2138‒2139. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/bth195

  28. Jones D.T., Cozzetto D. (2015) DISOPRED3: precise disordered region predictions with annotated protein-binding activity. Bioinformatics. 31(6), 857‒863. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btu744

  29. Perissinotti P.P., Martínez-Hernández E., Piedras-Rentería E.S. (2021) TRPC1/5-Cav3 complex mediates leptin-induced excitability in hypothalamic neurons. Front. Neurosci. 15, 679078. https://doi.org/10.3389/fnins.2021.679078

  30. Watson R.A. (2006) Compositional Evolution: The Impact of Sex, Symbiosis, and Modularity on the Gradualist Frame-work of Evolution. Vienna Series in Theoretical Biology: A Bradford Book. 344 p. ISBN-10: 9780262232432

  31. Oteiza P., Baldwin M.W. (2021) Evolution of sensory systems. Curr. Opin. Neurobiol. 71, 52‒59. https://doi.org/10.1016/j.conb.2021.08.005

  32. Li H. (2017) TRP channel classification. Adv. Exp. Med. Biol. 976, 1‒8. https://doi.org/10.1007/978-94-024-1088-4_1

  33. Hellmich U.A., Gaudet R. (2014) Structural biology of TRP channels. Handb. Exp. Pharmacol. 223, 963‒990. https://doi.org/10.1007/978-3-319-05161-1_10

  34. Venkatachalam K., Montell C. (2007) TRP channels. Annu. Rev. Biochem. 76, 387‒417. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.75.103004.142819

  35. Voets T. (2012) Quantifying and modeling the temperature-dependent gating of TRP channels. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 162, 91‒119. https://doi.org/10.1007/112_2011_5

  36. Coste B., Mathur J., Schmidt M., Earley T.J., Ranade S., Petrus M.J., Dubin A.E., Patapoutian A. (2010) Piezo1 and Piezo2 are essential components of distinct mechanically activated cation channels. Science. 330(6000), 55‒60. https://doi.org/10.1126/science.1193270

  37. Peng G., Shi X., Kadowaki T. (2015) Evolution of TRP channels inferred by their classification in diverse animal species. Mol. Phylogenet. Evol. 84, 145‒157. https://doi.org/10.1016/j.ympev.2014.06.016

  38. Voets T., Nilius B. (2003) TRPs make sense. J. Membr. Biol. 192(1), 1‒8. https://doi.org/10.1007/s00232-002-1059-8

  39. Voets T., Talavera K., Owsianik G., Nilius B. (2005) Sensing with TRP channels, Nat. Chem. Biol. 1(2), 85‒92. https://doi.org/10.1038/nchembio0705-85

  40. Kadowaki T. (2015) Evolutionary dynamics of metazoan TRP channels. Pflugers Arch. 467(10), 2043‒2053. https://doi.org/10.1007/s00424-015-1705-5

Дополнительные материалы

скачать ESM.zip
Приложение 1. Рис. S1. - Рис. S4.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Молекулярная биология

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал