1. На главную
  2. Электронные версии
  3. Химическая физика
  4. T. 42, № 6, 2023

Химическая физика, 2023, T. 42, № 6, стр. 40-62

Почему белок сворачивается в уникальную 3D-структуру? И не только это…

К. В. Шайтан *

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Москва, Россия

* E-mail: shaytan@ya.ru

Поступила в редакцию 11.01.2023
После доработки 18.01.2023
Принята к публикации 20.01.2023

Аннотация

В статье кратко рассмотрена история развития представлений о динамике белков и других биополимеров и отмечен существенный вклад В.И. Гольданского в организацию и проведение этих исследований в нашей стране. Обсуждается современное развитие более ранних представлений о динамике биополимеров и фолдинге белков. Показано, что фолдинг не является изолированной проблемой и связан с фундаментальными динамическими свойствами линейных полимеров в конденсированной фазе. Аналитическими методами с использованием подходов, основанных на многомерной геометрии, показано, что вязкость среды является одним из важнейших факторов, который определяет правила движения репрезентативной точки по ультрамногомерной поверхности потенциальной энергии (ППЭ). Эти правила приводят к концентрации траекторий в тех областях конфигурационного пространства макромолекулы, которые соответствуют относительно гладким участкам ППЭ, что важно для понимания причин устойчивости результатов расчетов больших систем методом молекулярной динамики, несмотря на принципиальную неточность имеющихся силовых полей. В статье кратко описывается также новый подход к определению и изучению свойств многомерных ППЭ, который основан на особенностях топологии конфигурационного пространства линейных полимеров (биополимеров), симметрии относительно перестановок одинаковых звеньев цепи и теории Морса для изучения топографии многомерных поверхностей. При определенных условиях этот подход дает полезные результаты для топографии ППЭ и поверхности свободной энергии (ПСЭ) макромолекулы и позволяет с единых позиций связать между собой весьма разнородные результаты экспериментов по фолдингу белков. При этом появляется новая постановка для ряда принципиальных и дискуссионных вопросов, связанных с физическими закономерностями формирования живых систем. В частности, прослеживается связь между температурным режимом на планете и химической реализацией энергии невалентных взаимодействий в макромолекуле, которые необходимы для формирования уникальных пространственных структур биополимеров.

Ключевые слова: динамика белка, поверхность потенциальной энергии, энергетические ландшафты, симметрия и вязкость, фолдинг и рефолдинг белков, молекулярная динамика полимеров, силовые поля, стрела физико-химической молекулярной эволюции.

Список литературы

  1. Nurse P. // Nature. 2021. V. 597. P. 305.

  2. Anfinsen C.B. // Science. 1973. V. 181 (4096). P. 223; https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)64176-6

  3. Pauling L. The Nature of the Chemical Bond. 3rd Ed. Cornell Univ. Press, 1960.

  4. Levinthal C. // J. Chem. Phys. 1968. V. 65. № 1. P. 44.

  5. Dill K.A., MacCallum J.L. // Science. 2012. V. 338. P. 1042; https://doi.org/10.1126/science.1219021

  6. Finkelstein A.V., Bogatyreva N.S., Ivankov D.N., Garbuzynskiy S.O. // Biophys. Rev. 2022. V. 14. P. 1255; https://doi.org/10.1007/s12551-022-01000-1

  7. Eaton W.A. // J. Phys. Chem. B. 2021. V. 125. P. 3452; https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.1c00206

  8. Bryngelson J.D., Wolynes P.G. // J. Phys. Chem. 1989. V. 93. P. 6902.

  9. Wolynes P.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. № 25. P. 14249; doi.org/https://doi.org/10.1073/pnas.93.25.14249

  10. Onuchic J.N., Wolynes P.G. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2004. V. 14. № 1. P. 70.

  11. Wolynes P.G. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 7. P. 2426; https://doi.org/10.1073/pnas.92.7.2426

  12. Shakhnovich E.I., Gutin A.M. // Stud. Biophys (Berlin). 1989. V. 132. P. 47.

  13. Sali A., Shakhnovich E., Karplus M. // Nature. 1994. V. 369(6477). P. 248.

  14. Jacobs W.M., Shakhnovich E.I. // J. Phys. Chem. B. 2018. V. 122(49). P. 11126; https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b05842

  15. Chekmarev S.F., Krivov S.V., Karplus M. // Ibid. 2005. V. 109(11). P. 5312; doi.org/https://doi.org/10.1021/jp047012h

  16. Chekmarev S.F. // Phys. Rev. E. 2019. V. 99. P. 022412; https://doi.org/10.1103/PhysRevE.99.022412

  17. Grosberg A.Y., Khokhlov A.R. Giant Molecules: Here, There, and Everywhere. 2nd Ed. Singapore: World Scientific Publ., 2011.

  18. Лифшиц И.М., Гросберг А.Ю., Хохлов А.Р. // УФН. 1979. Т. 127. С. 353.

  19. Khokhlov A.R., Khalatur P.G. // Physica A. 1998. Issues 1–4. V. 249. P. 253; https://doi.org/10.1016/s0378-4371(97)00473-1

  20. Orekhov P.S, Bozdaganyan M.E., Voskoboynikova N. et al. // Nanomaterials. 2022. V. 12. № 3. P. 361; https://doi.org/10.3390/nano12030361

  21. Voskoboynikova N., Orekhov P., Bozdaganyan M. et al. // Intern. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 5. P. 2548; https://doi.org/10.3390/ijms22052548

  22. Методы компьютерного молекулярного моделирования для исследования полимеров и биополимеров / Под ред. Иванова В.А., Рабиновича А.Л., Хохлова А.Р. М.: Книжный дом Либроком, 2009.

  23. Шайтан К.В., Турлей Е.В., Голик Д.Н. и др. // Хим. физика. 2006. Т. 25. № 9. С. 31.

  24. Шайтан К.В. // Хим. физика. 2014. Т. 33. № 7. С. 53; https://doi.org/10.7868/S0207401X14070085

  25. Goldanskii V.I., Krupyanskii Y.F. // Q. Rev. Biophys. 1989. V. 22. № 1. P. 39.

  26. Krupyanskii Y.F., Goldanskii V.I., Parak F., Mössbauer R.L., Suzdalev I.P., Engelmann H. // Z. Naturforsch., C: Biosci. 1982. V. 37. № 1–2. P. 57.

  27. Krupyanskii Yu.F., Goldanskii V.I., Nienhaus G.U., Parak F. // Hyperfine Interact. 1990. V. 53. № 1–4. P. 59.

  28. Krupyanskiǐ Y.F., Shaǐtan K.V., Gol’danskiǐ V.I., Kurinov I.V., Rubin A.B., Suzdalev I.P. // Biophysics. 1987. V. 32. № 5. P. 820.

  29. Krupyanskiǐ Yu.F., Goldanskiǐ V.I. // Physics-Uspekhi. 2002. V. 45. № 11. P. 1131.

  30. Mossbauer R.L. // Hyperfine Interact. 1987. V. 33. P. 199; https://doi.org/10.1007/BF02394109

  31. Austin R.H., Beeson K.W., Eisenstein L., Frauenfelder H., Gunsalus I.C. // Biochem. 1975. V. 14(24). P. 5355.

  32. Frauenfelder H. // The Physics of Proteins. Ser. Biol. Med. Phys., Biomed. Eng. / Eds. Chan S.S., Chan W.S. N.Y.: Springer, 2010; https://doi.org/10.1007/978-1-4419-1044-8_12

  33. Кононенко А.А., Нокс П.П., Чаморовский С.К., Рубин А.Б., Лихтенштейн Г.И., Крупянскии Ю.Ф., Суздалев И.П., Гольданский В.И. // Хим. физика. 1986. Т. 5. № 6. С. 795.

  34. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Молекуляр. биология. 1980. Т. 14. С. 1323.

  35. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Биофизика. 1980. Т. 25. С. 796.

  36. Ebeling W., Schimansky-Gefer L., Romanovsky Y.M. Stochastic Dynamics of Reacting Biomolecules. Singapore: World Scientific Publ., 2003. P. 285; https://doi.org/10.1142/9789812795434_0010

  37. Rubin A.B., Shaitan K.V., Kononenko A.A., Chamorovsky S.K. // Photosynth. Res. 1989. V. 22. P. 219.

  38. Шайтан К.В., Рубин А.Б. // Молекуляр. биология. 1983. Т. 17. № 6. С. 1280.

  39. Шайтан К.В., Упоров И.В. // Хим. физика. 1984. Т. 3. № 10. С. 1416.

  40. Basovets S.K., Uporov I.V., Shaitan K.V., Krupyanskii Y.F., Kurinov I.V., Suzdalev I.P., Rubin A.B., Goldanskii V.I. // Hyperfine Interact. 1988. V. 39. № 4. P. 369; https://doi.org/10.1007/bf02397646

  41. Shaitan K.V., Mikhailyuk M.G., Plachinda A.S., Khromov V.I. // Russ. Chem. Bull. 2002. V. 51. № 12. P. 2196.

  42. Шайтан К.В., Михайлюк М.Г. // Хим. физика. 2001. Т. 20. № 2. С. 3.

  43. Шайтан К.В. // Биофизика. 1994. Т. 39. № 6. С. 949.

  44. Avetisov A., Bikulov A.H., Kozyrev S.V. // J. Phys. A: Math. Gen. 1999. V. 32. № 50. P. 8785; https://doi.org/10.1088/0305-4470/32/50/301

  45. Zabelskii D., Alekseev A., Kovalev K. et al. // Nat. Commun. 2020. V. 11. Article 5707; https://doi.org/10.1038/s41467-020-19457-7

  46. Armeev G.A., Kniazeva A.S., Komarova G.A., Kirpichnikov M.P., Shaytan A.K. // Nat. Commun. 2021. V. 12. Article 2387; https://doi.org/10.1038/s41467-021-22636-9

  47. Шайтан К.В. Биофизика. 2018. Т. 63. № 1. С. 5; https://doi.org/10.1134/S0006350918010165

  48. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 4. С. 629; https://doi.org/10.1134/S0006350918040152

  49. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 5. С. 850; https://doi.org/10.1134/S0006350918050214

  50. Шайтан К.В. // Биофизика. 2018. Т. 63. № 6. С. 1057; https://doi.org/10.1134/S0006350918060246

  51. Шайтан К.В. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 3. С. 492; https://doi.org/10.1134/S0006350922030204

  52. Гольданский В.И., Кузьмин В.В. // УФН. 1989. Т. 157. № 1. С. 3; https://doi.org/10.3367/UFNr.0157.198901a.0003

  53. Аветисов В.А., Гольданский В.И. // УФН. 1996. Т. 166. № 8. С. 873; https://doi.org/10.3367/UFNr.0166.199608d.0873

  54. Академик Виталий Иосифович Гольданский. Избранные статьи, воспоминания / Под ред. акад. Берлина А.А. М.: Наука, 2007. С. 204; http://elib.biblioatom.ru/text/akademik-goldanskiy_2007/go,0/

  55. Edwards D.T., LeBlanc M.-A., Perkins T.T. // PNAS. 2021. V. 118. № 12 e2015728118; https://doi.org/10.1073/pnas.2015728118

  56. Borgia A., Williams P.M., Clarke J. // Ann. Rev. Biochem. 2008. V. 77(1). P. 101; https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.060706. 093102

  57. Kramer G., Boehringer D., Ban N., Bukau B. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2009. V. 16. № 6. P. 589; https://doi.org/10.1038/nsmb.1614

  58. Бернал Д. Возникновение жизни. Пер. с англ. М.: Мир, 1969.

  59. Кунин Е.В. Логика случая. О природе и происхождении биологической эволюции. Пер. с англ. М.: Центр-полиграф, 2014.

  60. Stillinger F.H. Energy Landscapes, Inherent Structures, and Condensed-Matter Phenomena. Princeton Univ. Press, 2016.

  61. Wales D.J. Energy Landscapes. Cambridge Univ. Press, 2003.

  62. Frenkel D., Smit B. Understanding Molecular Simulation. Academic Press, 2002.

  63. Piana S., Klepeis J.L., Shaw D.E. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2014. V. 24. P. 98; https://doi.org/10.1016/j.sbi.2013.12.006

  64. Эллиот Дж., Добер П. // Симметрия в физике. В 2 томах. Пер. с англ. Т. 1. М.: Мир, 1983.

  65. Макдональд И. // Симметрические функции и многочлены Холла. Пер. с англ. М.: Мир, 1985.

  66. Фоменко А.Т. // Дифференциальная геометрия и топология. Дополнительные главы. 2-ое изд. Ижевск: Ижевская республиканская тип., 1999.

  67. Зорич В.А. // Теория вероятностей и ее применение. 2017. Т. 62. № 2. С. 292; https://doi.org/10.4213/tvp5109

  68. Milnor J. // Morse Theory. Princeton Univ. Press, 1963.

  69. Hagen S.J. // Curr. Protein Pept. Sci. 2010. V. 11. P. 385.

  70. Kramers H.A. // Physica (Utrecht). 1940. V.7. P. 284.

  71. Zwanzig R. // J. Chem. Phys. 1992. V. 97. P. 3587; https://doi.org/10.1063/1.462993

  72. Ландау Л.Д., Лифшиц Е.М. Теоретическая физика. Т. 1. Механика. М.: Наука, 1988.

  73. Шайтан К.В., Сарайкин С.С. // Биофизика. 2000. Т. 45. № 3. С. 407.

  74. Шайтан К.В., Попеленский Ф.Ю., Армеев Г.А. // Биофизика. 2017. Т. 62. № 3. С. 443; https://doi.org/10.1134/S0006350917030186

  75. Эрендженова А.А., Армеев Г.А., Шайтан К.В. // Биофизика. 2020. Т. 65. № 5. С. 860; https://doi.org/10.31857/S0006302920050026

  76. Шайтан К.В., Федик И.В. // Биофизика. 2015. Т. 60. № 3. С. 421; https://doi.org/10.1134/S0006350915030161

  77. Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. // Биофизика. 2016. Т. 61. № 4. С. 629; https://doi.org/10.1134/S0006350916040205

  78. Шайтан К.В., Ложников М.А., Кобельков Г.М. // Биофизика. 2017. Т. 62. № 2. С. 249; https://doi.org/10.1134/S0006350917020233

  79. Волькенштейн М.В. Конфигурационная статистика полимерных цепей. М.-Л.: Изд. АН СССР, 1959.

  80. Финкельштейн А.В., Птицын О.В. // Физика белка. М.: Книжный дом Ун-та, 2012. https://doi.org/10.13140/RG.2.1.1319.8320

  81. Gibbs Y.W. Elementary principles in statistical mechanics. New York: Charles Scribner’s Sons, 1902; https://doi.org/10.1017/CBO9780511686948

  82. Зигмунд А. // Тригонометрические ряды. Пер. с англ. Т. 2. М.: Мир, 1965.

  83. Розенфельд Б.А. // Многомерные пространства. Изд. 2-е. М.: Ленанд, 2021.

  84. Kubelka J., Hofrichter J., Eaton W.A. // Curr. Opin. Struct. Biol. 2004. V. 14. № 1. P. 76; https://doi.org/10.1016/j.sbi.2004.01.013

  85. Roder K., Wales D.J. // Front. Mol. Biosci. 2022. V. 9. Article 820792; https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.820792

  86. Lee H., Cai W. Ewald summation for Coulomb interactions in a periodic supercell. Stanford Univ., 2009; http://micro.stanford.edu/mediawiki/images/4/46/ Ewald_notes.pdf

  87. Хир К. // Статистическая механика, кинетическая теория и стохастические процессы. Пер. с англ. М.: Мир, 1976.

  88. Lemak A.S., Balabaev N.K. // Mol. Simul. 1995. V. 15. P. 223.

  89. Шайтан К.В., Сарайкин С.С. // Журн. физ. химии. 2002. Т. 76. № 6. С. 1101; https://www.elibrary.ru/download/elibrary_44545193_46227090.pdf

  90. Голо В.Л., Шайтан К.В. // Биофизика. 2002. Т. 47. № 4. С. 611.

  91. Golo V.L., Salnikov Vl.N., Shaitan K.V. // Phys. Rev. E. 2004. V. 70. P. 046130; https://doi.org/10.1103/PhysRevE.70.046130

  92. Yolamanova M., Meier C., Shaytan A.K. et al. // Nat. Nanotechnol. 2013. V. 8. № 2. P. 130; https://doi.org/10.1038/nnano.2012.248

Дополнительные материалы отсутствуют.

Инструменты

следующая статья выпуска предыдущая статья выпуска содержание выпуска

Химическая физика

Архивы выпусков Информация о журнале Отправить рукопись в журнал